Peptidlar ichidagi disulfid aloqalari muammosi

Disulfid aloqalari ko'plab oqsillarning uch o'lchovli tuzilishining ajralmas qismidir.Ushbu kovalent bog'lanishlar deyarli barcha hujayradan tashqari peptidlar va oqsil molekulalarida mavjud.

Sistein oltingugurt atomi oqsilning turli pozitsiyalarida sistin oltingugurt atomining ikkinchi yarmi bilan kovalent yagona bog'lanish hosil qilganda disulfid bog'lanish hosil bo'ladi.Bu aloqalar oqsillarni, ayniqsa hujayralardan ajralib chiqadiganlarni barqarorlashtirishga yordam beradi.

Disulfid aloqalarining samarali shakllanishi sisteinlarni to'g'ri boshqarish, aminokislota qoldiqlarini himoya qilish, himoya guruhlarini olib tashlash usullari va juftlashtirish usullari kabi bir necha jihatlarni o'z ichiga oladi.

Peptidlar disulfid bog'lari bilan payvand qilingan

Gutuo organizmida etuk disulfid bog'lanish halqasi texnologiyasi mavjud.Agar peptidda faqat bir juft Cys bo'lsa, disulfid bog'lanish hosil bo'lishi oddiy.Peptidlar qattiq yoki suyuq fazalarda sintezlanadi.

Keyin u pH8-9 eritmasida oksidlangan.Ikki yoki undan ortiq juft disulfid bog'lanish hosil bo'lishi kerak bo'lganda sintez nisbatan murakkab kechadi.Disulfid bog'lanishi odatda sintetik sxemada kech yakunlangan bo'lsa-da, ba'zida oldindan tuzilgan disulfidlarni kiritish peptid zanjirlarini bog'lash yoki cho'zish uchun foydalidir.Bzl - simbiontda keng qo'llaniladigan Cys himoya guruhi, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys va boshqalar.Biz disulfid peptid sinteziga ixtisoslashganmiz, jumladan:

1. Molekula ichida ikki juft va molekulalar orasida ikki juft disulfid bog’ hosil bo’ladi.

2. Molekula ichida uch juft, molekulalar orasida esa uch juft disulfid bog’ hosil bo’ladi.

3. Insulin polipeptid sintezi, bu erda turli peptidlar ketma-ketligi o'rtasida ikki juft disulfid bog'lari hosil bo'ladi.

4. Uch juft disulfid bog'langan peptidlarning sintezi

Nima uchun sisteinil amino guruhi (Cys) juda o'ziga xos?

Cys ning yon zanjiri juda faol reaktiv guruhga ega.Ushbu guruhdagi vodorod atomlari erkin radikallar va boshqa guruhlar bilan osongina almashtiriladi va shuning uchun boshqa molekulalar bilan osongina kovalent bog'lanish hosil qiladi.

Disulfid aloqalari ko'plab oqsillarning 3D tuzilishining muhim qismidir.Disulfid ko'prigi bog'lari peptidning elastikligini kamaytirishi, qattiqligini oshirishi va potentsial tasvirlar sonini kamaytirishi mumkin.Bu tasvir cheklovi biologik faollik va strukturaning barqarorligi uchun zarurdir.Uning almashtirilishi oqsilning umumiy tuzilishi uchun dramatik bo'lishi mumkin.Dew, Ile, Val kabi gidrofobik aminokislotalar spiral stabilizatoridir.Chunki u sistein disulfid bog'larini hosil qilmasa ham, sistein hosil bo'lishining disulfid-bog' a-spiralini barqarorlashtiradi.Ya'ni, agar barcha sistein qoldiqlari qisqartirilgan holatda bo'lsa (-SH, erkin sulfgidril guruhlarini olib yuruvchi), spiral bo'laklarning yuqori foizini olish mumkin edi.

Sistein hosil qilgan disulfid bog'lari uchinchi darajali strukturaning barqarorligiga chidamli.Ko'pgina hollarda, to'rtlamchi tuzilmalarni shakllantirish uchun bog'lanishlar orasidagi SS ko'priklar kerak.Ba'zida disulfid bog'larini hosil qiluvchi sistein qoldiqlari birlamchi tuzilishda bir-biridan uzoqda joylashgan.Disulfid bog'lanishlar topologiyasi oqsilning birlamchi tuzilishi gomologiyasini tahlil qilish uchun asosdir.Gomologik oqsillarning sistein qoldiqlari juda saqlanib qoladi.Faqat triptofan sisteinga qaraganda statistik jihatdan ko'proq saqlanib qolgan.

Sistein tiolazaning katalitik joyining markazida joylashgan.Sistein to'g'ridan-to'g'ri substrat bilan atsil oraliq moddalarni hosil qilishi mumkin.Qaytarilgan shakl oqsildagi sisteinni qisqartirilgan holatda ushlab turadigan "oltingugurt buferi" vazifasini bajaradi.PH past bo'lsa, muvozanat kamaytirilgan -SH shaklini qo'llab-quvvatlaydi, ishqoriy muhitda -SH oksidlanishga ko'proq moyil bo'lib, -SR hosil qiladi va R vodorod atomidan boshqa narsadir.

Sistein detoksikant sifatida vodorod peroksid va organik peroksidlar bilan ham reaksiyaga kirishishi mumkin.


Xabar berish vaqti: 2023 yil 19-may